Los animales disponen de dos alternativas cuando necesitan transportar más oxígeno. Una consiste en aumentar la concentración sanguínea del pigmento respiratorio (hemoglobina, hemocianina, u otro). El oxígeno se combina en la sangre con el pigmento respiratorio y gracias a ello la sangre puede albergar y transportar a los tejidos mucho más oxígeno que el que albergaría y transportaría si careciese de pigmento respiratorio. Hay animales cuya sangre carece de pigmentos respiratorios, y la de otros, sin embargo cuenta con elevadas concentraciones. Los animales con mayores concentraciones de pigmento, -hemoglobina en este caso-, en su sangre son los cetáceos. En otra ocasión ya expliqué que gracias a ello pueden permanecer sumergidos durante periodos muy largos de tiempo. Por otro lado, y dentro de ciertos límites, la concentración de hemoglobina puede experimentar variaciones significativas en periodos de tiempo relativamente cortos. Me refiero a variaciones tales como las que se derivan del entrenamiento deportivo en altura, el uso de cámaras hipobáricas o la utilización de la hormona eritropoietina (EPO) para aumentar la concentración de glóbulos rojos. Pero la concentración de eritrocitos (glóbulos rojos) no puede elevarse en exceso, pues ello provocaría un peligroso aumento de la densidad de la sangre, lo que dificultaría la circulaciónen los capilares y podría provocar la formación de obstrucciones de gravísimas consecuencias.

Pero hay una segunda alternativa para aumentar la capacidad de la sangre para transportar oxígeno sin que ello suponga un aumento en la concentración de pigmento respiratorio. Ello es posible, tomando la misma cantidad de oxígeno los capilares de los alveolos pulmonares, si se modifica una de las características básicas de la hemoglobina al llegar ésta a los tejidos. Me refiero a un cambio en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. De hecho, en muchos animales ocurre que la afinidad del pigmento por el oxígeno es más alta cuando la sangre se encuentra en los capilares pulmonares que cuando se encuentra en los capilares musculares o del resto de los tejidos. A ese fenómeno se le denomina efecto Bohr y gracias a él la sangre, debido a la pérdida de afinidad, cede más oxígeno a las células que el que cedería en ausencia del mismo. Al retornar a los pulmones se recupera la afinidad, por lo que se encuentra en condiciones de tomar casi el máximo posible.

Se da la circunstancia de que, recientemente, el grupo de investigación que dirige el premio Nóbel de Química Jean-Marie Lehn ha realizado un descubrimiento que tiene que ver con la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. El descubrimiento ha consistido en el hallazgo de una molécula que provoca un descenso importante en la afinidad de la hemoglobina y gracias a ese descenso, la sangre cede mucho más oxígeno a los tejidos que el que ocurre en condiciones normales. La molécula es el mioinositol trispirofosfato (ITPP) y se ha de combinar con la hemoglobina para surtir su efecto. Eso sí, parece ser que puede administrarse bebiéndola disuelta en agua, por lo que la puede utilizar cualquier persona.

La investigación se ha realizado con el propósito de que sea utilizada por personas que, por tener el corazón dañado, tienen limitaciones para desarrollar actividades físicas. Y lo cierto es que en las pruebas realizadas, se ha observado que la molécula es efectiva, ya que la hemoglobina combinada con ITPP cede más oxígeno al llegar a los tejidos. Por otro lado, es evidente que sería de gran utilidad en la práctica de deportes de resistencia, pero es muy fácilmente detectable, por lo que no cabe pensar que vaya a tener uso en ese ámbito.

Referencia: “Enhanced exercise capacity in mice with severe heart failure treated with a novel allosteric effector of hemoglobin, myo-inositol trispyrophosphate,” by Andreia Biolo et al. PNAS 106: 1926-1929.